蛋白質的泛素化修飾
蛋白質的泛素化修飾主要發生在賴氨酸殘基的側鏈，且通常是多聚化 (多泛素化) 過程。
被多泛素化修飾的蛋白質會被蛋白酶體(proteasome)識別進而被降解。三種關鍵的酶共同介導了這一多泛素化過程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素結合酶 E2 (ubiquitin conjugating enzyme) 和泛素連接酶E3(ubiquitin-protein ligase)， 也稱底物識別因子(substrate recognition factor)。
它們的作用機制現已基本研究清楚：首先由E1通過其活性中心的Cys殘基與泛素的C端形成硫酯鍵活化單個游離的泛素(此步驟需要ATP)，然后E1將活化的泛素遞交給E2，最后由E3募集特異的底物和E2，并介導泛素從E2轉移到靶蛋白。
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